ಪಿಯುಸಿ ಪರೀಕ್ಷೆ ದಿಕ್ಸೂಚಿ: ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ವರ್ಗೀಕರಣ

ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಅವುಗಳ ಆಣ್ವಿಕ ಆಕಾರವನ್ನು ಆಧರಿಸಿ 2 ವಿಧಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಬಹುದು.

1) ಫೈಬ್ರಸ್ ಅಥವಾ ನಾರು, ಎಳೆಗಳಂತಹ ಪ್ರೊಟೀನ್‌:

ಪಾಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಣಿಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಸಮಾನಾಂತರವಾಗಿದ್ದು, ಒಂದಕ್ಕೊಂದು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಅಥವಾ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್‌ ಬಂಧುಗಳ ಮೂಲಕ ಜೋಡಿಸಲ್ಪಟ್ಟಾಗ ಎಳೆಗಳಂತಹ (ನಾರಿನ) ರಚನೆ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ. ಅಂತಹ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ನೀರಿನಲ್ಲಿ ಕರಗುವುದಿಲ್ಲ.

ಉದಾಹರಣೆ: ಕೆರಾಟಿನ್ (ಕೂದಲು, ಉಣ್ಣೆ, ರೇಶ್ಮೆಗಳಲ್ಲಿರುತ್ತದೆ).

2) ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು

ಪಾಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಣಿಗಳು ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದಲ್ಲಿ ಸುತ್ತಿಕೊಂಡ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಗೋಳಾಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದುವುದರಿಂದ ಈ ರಚನೆ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ. ಇವು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ನೀರಿನಲ್ಲಿ ಕರಗುತ್ತವೆ.

ಉದಾಹರಣೆ: ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಮತ್ತು ಆಲ್ಬುಮಿನ್

ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಆಕಾರವನ್ನು ನಾಲ್ಕು ವಿವಿಧ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಕಲಿಯಬಹುದು. ಅವೆಂದರೆ: ಪ್ರಾಥಮಿಕ, ದ್ವಿತೀಯಕ, ತೃತೀಯಕ ಮತ್ತು ಚತುರ್ಥಕ. ಇಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿ ಹಂತವೂ ಮೊದಲನೆಯದಕ್ಕಿಂತ ಸಂಕೀರ್ಣವಾಗಿರುತ್ತದೆ.

1) ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ: ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಒಂದು ಅಥವಾ ಹೆಚ್ಚು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರಬಹುದು. ಪ್ರೊಟೀನ್‌ನ ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ಜೋಡಣೆ ಆಗಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಈ ಅಮೈಸೀ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಪ್ರೊಟೀನಿನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ ಎನ್ನುವರು. ಈ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಂದರೆ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ಏನೇ ಬದಲಾವಣೆ ಆದರೂ ಅದು ಒಂದು ಬೇರೆಯ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸೃಷ್ಟಿಸುತ್ತದೆ.

2) ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆ: ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆ ಎಂಬುದು ಯಾವ ಆಕಾರದಲ್ಲಿ ದೀರ್ಘ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿ ಇರುತ್ತದೆ ಎಂಬುದನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಅವು ಎರಡು ಭಿನ್ನ ರೀತಿಯ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದು ಕಂಡು ಬರುತ್ತದೆ. ಅವೆಂದರೆ ಸುರುಳಿ ಮತ್ತು ನೆರಿಗೆಯ ಶೀಟ್ ರಚನೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಬಂಧನಗಳಲ್ಲಿರುವ ಮತ್ತು ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದಾಗಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿಯ ಬೆನ್ನೆಲುಬು ನಿಯಮಿತವಾಗಿ ಮಡಚಿರುವುದರಿಂದ ಈ ರಚನೆಗಳು ಉಂಟಾಗುತ್ತವೆ.

ಒಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿಯು ಸಂಭಾವ್ಯ ಎಲ್ಲ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಿಕೊಂಡು ಬಲಗೈ ಸುರುಳಿಯನ್ನು ಮಾಡುವಲ್ಲಿ ಸುರುಳಿ ಒಂದು ಸಾಮಾನ್ಯವಿಧವಾಗಿದೆ. ಇಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಭಾಗವು ಪಕ್ಕದ ಸುರುಳಿಗೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ.

ನೆರಿಗೆಯ ಶೀಟ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಎಲ್ಲಾ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿಗಳು ಹೊರ ಬದಿಗೆ ಚಾಚಿಕೊಂಡು ಸುಮಾರು ಗರಿಷ್ಠ ವಿಸ್ತಾರವನ್ನು ಪಡೆಯುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ನಂತರ ಒಂದರ ಪಕ್ಕ ಇನ್ನೊಂದು ಅಂತರ್ ಅಣ್ವಿಕ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಬಂಧಿತಗೊಂಡು ಒಂದರ ಪಕ್ಕ ಇನ್ನೊಂದು ಪರದೆಗಳ ನೆರಿಗೆಗಳಂತೆ ಇಡಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಆದ್ದರಿಂದ ಅವುಗಳಿಗೆ ನೆರಿಗೆಗಳ ಶೀಟ್ ರಚನೆಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗಿದೆ.

3) ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ತೃತೀಯಕ ರಚನೆ: ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಈ ತೃತೀಯಕ ರಚನೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿಗಳ ಸಂಪೂರ್ಣ ಮಡಿಕೆಗಳನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಅಂದರೆ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ನಂತರದ ಮಡಿಕೆಗಳು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು, ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್‌ ಜೋಡಣೆಗಳು ವಾನ್-ಡರ್-ವಾಲ್ ಮತ್ತು ಸ್ತಾಯಿ ವಿದ್ಯುತ್ ಆಕರ್ಷಣೆಗಳು 20, 30 ರಚನೆಗಳನ್ನು ಸ್ಥಿರೀಕರಿಸುವ ಮುಖ್ಯಬಲಗಳಾಗಿವೆ.

4) ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಚತುರ್ಥಕ ರಚನೆ: ಕೆಲವು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಉಪ ವಿಭಾಗಗಳೆಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ 2 ಅಥವಾ 3 ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ ಸರಪಣಿಗಳಿಂದಾಗಿದೆ. ಈ ಉಪ ಯುನಿಟ್‌ಗಳು ಪರಸ್ಪರ ತ್ರೀಡಿ ಆಯಾಮಗಳ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಚತುರ್ಥಕ ರಚನೆ ಎನ್ನುವರು.

5) ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ನಿಸ್ವಾಭಾವೀಕರಣ: ಜೈವಿಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಲ್ಲಿ ಸಿಗುವ ವಿಶಿಷ್ಟ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯಿರುವ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ ಅನ್ನು ಪ್ರಾಕೃತಿಕ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ ಎನ್ನುತ್ತಾರೆ. ತನ್ನ ಪ್ರಾಕೃತಿಕ ರೂಪದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ ಅನ್ನು ಉಷ್ಣತೆ ಬದಲಾವಣೆಯಂತಹ ಭೌತಿಕ ಬದಲಾವಣೆ ಅಥವಾ ಬದಲಾವಣೆಯಂತಹ ರಾಸಾಯನಿಕ ಬದಲಾವಣೆಗೆ ಒಡ್ಡಿದಾಗ ಬಂಧಗಳು ತೊಂದರೆಗೀಡಾಗುತ್ತವೆ. ಇದರಿಂದ ಗೋಳಗಳ ಮಡಿಕೆಗಳು ಬಿಚ್ಚಿಕೊಂಡು, ಹೆಲಿಕ್ಸಾನ್ ಸುರುಳಿಗಳು ಬಿಚ್ಚಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ ತನ್ನ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆಗಳನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ನಿಸ್ವಾಭಾವೀಕರಣ ಎನ್ನುತ್ತಾರೆ. ನಿಸ್ವಾಭಾವೀಕರಣದಲ್ಲಿ 20, 30 ರಚನೆಗಳು ನಾಶವಾಗುತ್ತವೆ. ಆದರೆ ರಚನೆ ಹಾಗೆಯೇ ಉಳಿಯುತ್ತದೆ.

ಉದಾಹರಣೆ: ಮೊಟ್ಟೆಯ ಬಿಳಿಭಾಗವನ್ನು ಕಾಯಿಸಿದಾಗ ಅದು ಗರಣೆಗಟ್ಟುವುದು ನಿಸ್ವಾಭಾವೀಕರಣ

(ಪಾಠಗಳ ಸಂಯೋಜನೆ: ಆಕಾಶ್‌ ಇನ್‌ಸ್ಟಿಟ್ಯೂಟ್‌, ಬೆಂಗಳೂರು)